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dc.contributor.advisorQuispe Ricalde, Maria Antonieta
dc.contributor.authorLeon Escobar, Milagros
dc.date.accessioned2023-05-15T14:21:18Z
dc.date.available2023-05-15T14:21:18Z
dc.date.issued2023
dc.identifier.other253T20230122
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.12918/7399
dc.description.abstractLa presente investigación tiene como objeto de estudio a las bacterias halófilas que son microorganismos que crecen en ambientes con alto contenido de salinidad, capaces de producir proteasas importantes que han permitido el avance en la industria alimentaria, industria química y en biomedicina. El objetivo del trabajo fue caracterizar las proteasas intracelulares y extracelulares de bacterias halófilas obtenidas de los manantiales salinos de los distritos de Acos y Huanoquite de la región Cusco. Para conseguir el objetivo, a partir de cepas previamente aisladas, se realizó una selección de aquellas con actividad proteolítica, y se evaluó la actividad semicuantitativa en extractos crudos extracelulares e intracelulares en función a la concentración de proteínas totales correspondientes. El procedimiento de caracterización consistió en evaluar la actividad proteolítica bajo los efectos de temperatura, pH, iones metálicos y NaCl. La cepa M3H1027 presenta 5 proteasas cuyos tamaños moleculares son de 25 kDa, 29.4 kDa, 39.4 kDa, 54.2 kDa y 57.4 kDa, presentan metalo, serín y cisteín proteasas inhibidas por EDTA, leupeptín y E-64 respectivamente. Posee actividad termal óptima en amplios rangos de temperatura (4-70°C), pH (5.25-10.04), concentración de NaCl (0-20%) y mostró alta actividad proteolítica en presencia de Ca2+ y Mg2+. La cepa ML106512 presenta 3 proteasas extracelulares cuyos tamaños moleculares son de 17.3 kDa, 25 kDa y 30.5 kDa y una proteasa intracelular de 17.3 kDa. Las proteasas de 25 y 30.5 kDa no presentan inhibición, y la proteasa de 17.3 kDa es una cisteín proteasa.es_PE
dc.description.sponsorshipUNSAAC
dc.formatapplication/pdfen_US
dc.language.isospaes_PE
dc.publisherUniversidad Nacional de San Antonio Abad del Cuscoes_PE
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/*
dc.subjectSalinidades_PE
dc.subjectProteasases_PE
dc.subjectBacteriases_PE
dc.subjectIndustria alimentariaes_PE
dc.titleCaracterización bioquímica de proteasas de bacterias halotolerantes M3H1027, ML106512 y M4H153Des_PE
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/bachelorThesis
thesis.degree.nameBiólogo
thesis.degree.grantorUniversidad Nacional de San Antonio Abad del Cusco. Facultad de Ciencias
thesis.degree.disciplineBiología
dc.subject.ocdehttp://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.01
renati.author.dni72566112
renati.advisor.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-6349-1095
renati.advisor.dni23932572
renati.typehttp://purl.org/pe-repo/renati/type#tesis
renati.levelhttp://purl.org/pe-repo/renati/nivel#tituloProfesional
renati.discipline511206
renati.jurorMuñiz Duran, Julia Griselda
renati.jurorUrrunaga de Rozas, Emma
renati.jurorAguilar Ancori, Elsa Gladys
renati.jurorSoto Alvarez, Mayday Stasey
dc.publisher.countryPE


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